Haematologic Technologies Inc. (HTI) 公司是一家專門致力于高質(zhì)量的人血漿蛋白的分離和特性研究的重要生產(chǎn)商， 其產(chǎn)品非常適用于體內(nèi)研究。在公司發(fā)展的第二個十年里，HTI將目光投向參與血液凝集和纖維蛋白溶解，以及骨代謝調(diào)節(jié)的蛋白的研究。HTI產(chǎn)品系列含有超 過100種高純度和特異性的蛋白，包括：酶原、酶、協(xié)同因子和抑制劑，同時還提供補(bǔ)體系列的單克隆和多克隆抗體。另外，HTI還提供一些技術(shù)服務(wù)，如：蛋 白定制、純化、修飾、科研合作等。

Protein S

HTI蛋白質(zhì)S-HCPS-0090現(xiàn)貨

蛋白質(zhì)S
的結(jié)構(gòu)域結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)S的結(jié)構(gòu)域結(jié)構(gòu)如下：GLA =含有γ-羧基谷氨酸殘基的區(qū)域，EGF =含有與人表皮生長因子同源的序列的區(qū)域，TSR =凝血酶敏感區(qū)域，？=功能未知的區(qū)域，該區(qū)域取代了維生素K依賴性絲氨酸蛋白酶中發(fā)現(xiàn)的催化三聯(lián)體。

•  HCPS-0090 人蛋白S 

  尺寸	100微克
  公式	50％甘油/水（v / v）

  存儲	-20°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	不適用
  保質(zhì)期（正確存放）	12個月

蛋白S是單鏈維生素K依賴性蛋白，被認(rèn)為在凝血和補(bǔ)體級聯(lián)反應(yīng)中均起作用（1,2）。血漿中循環(huán)的大約60％的蛋白S與C4b結(jié)合蛋白（C4BP）形成復(fù)合物。已經(jīng)表明，損傷后，蛋白S與帶負(fù)電荷的磷脂的g-羧基谷氨酸（gla）依賴性結(jié)合可能起到將C4BP集中在細(xì)胞表面的作用。

在凝血系統(tǒng)中，蛋白質(zhì)S起到抗凝血輔因子蛋白質(zhì)的作用。在Ca2 +和磷脂囊泡（Kd = 6x10-9M）存在的情況下，活化的蛋白C（APC）與蛋白S形成1：1的化學(xué)計(jì)量配合物（3）。在蛋白質(zhì)S的存在下，血漿和未刺激的血小板表面觀察到APC因子Va和VIIIa因子失活的速率有適度增加（3-10倍）。與C4BP結(jié)合的蛋白S不具有APC輔因子活性。近，已經(jīng)描述了增強(qiáng)蛋白S活性的另一種結(jié)合蛋白（4）。凝血酶引起的蛋白S的蛋白水解失活已被提議作為該系統(tǒng)中的調(diào)節(jié)機(jī)制。凝血酶的單次切割通過去除含有g(shù)la結(jié)構(gòu)域的NH2末端肽（Mr = 8000）消除了蛋白S輔因子的活性。

蛋白質(zhì)S的結(jié)構(gòu)域結(jié)構(gòu)與其他依賴維生素K的凝血因子相似，但蛋白質(zhì)S不具有催化三聯(lián)體。蛋白S是單鏈蛋白，在NH2末端結(jié)構(gòu)域中包含10個gla殘基，在4個表皮生長因子（EGF）結(jié)構(gòu)域中。

通過常規(guī)方法（9）和免疫親和色譜法的結(jié)合，從新鮮的冷凍血漿中分離出人蛋白S，如Jenny等人所述。（5）。純化的蛋白S以50％（體積/體積）甘油/水的形式提供，應(yīng)儲存在-20°C下。通過SDS-PAGE分析確定純度。

本土化血漿，游離并與C4BP復(fù)合血漿濃度10 µg / ml（免費(fèi)）（6）行動方式活化蛋白C的輔助因子分子量69,000（7）消光系數(shù)

等電點(diǎn)5.0-5.5（7）結(jié)構(gòu)體單鏈，NH2-末端gla結(jié)構(gòu)域，四個EGF結(jié)構(gòu)域碳水化合物百分比7％（7）翻譯后修飾一個β-羥基天冬氨酸（8）十個gla殘基（7），三個β-羥基天冬酰胺（8）

1. 沃克，F(xiàn)J，塞米恩。血栓。Hemostas。，10，131（1984）。
2. Dahlback，B。等人，Semin。血栓。Hemostas。，第10期，第139頁（1984）。
3. 沃克，F(xiàn)J，生物化學(xué)雜志。Chem。，256，11128（1981）。
4. 沃克，F(xiàn)J，生物化學(xué)雜志。Chem.261，10941（1986）。
5. Jenny，RJ等，制備。Biochem。，16，227（1986）。
6. 達(dá)爾貝克（Balhlback），生物化學(xué)。J.，209，837（1983）。
7. Discipio，RG，等人，Biochemistry，18，899（1979）。
8. Stenflo，J.，et al。，Proc.Natl.Acad.Sci.USA，87：2593-2404。Natl。學(xué)院 科學(xué) 美國，84，368（1987）。
9. Bajaj，SP等，制備。生物化學(xué)，13，191（1983）。